Was sind Immunglobuline (Typen, Struktur…)

Viele Menschen fragen sich vielleicht, was Immunglobuline sind und welche Arten es gibt. In diesem Artikel werden wir alle Fragen zu ihren Funktionen und ihrer Immunglobulinstruktur beantworten.

Immunglobuline oder Antikörper sind Y-förmige Proteine, die von spezialisierten Zellen des Immunsystems namens B-Zellen und Plasmazellen produziert werden. Das Immunsystem produziert spezifische Antikörper für jeden Erreger und kann lernen, spezifische Antikörper für ein neues Virus zu produzieren.

Was sind Immunglobuline überhaupt?

Immunglobuline (Ig) oder Antikörper sind Glykoproteine, die von Plasmazellen produziert werden. B-Zellen werden durch spezifische Immunogene, zum Beispiel bakterielle Proteine angewiesen, sich in Plasmazellen zu differenzieren, Zellen, die Proteine produzieren und an humoralen Immunantworten gegen Bakterien, Viren, Pilze, Parasiten teilnehmen, Zellantigene, Chemikalien und synthetische Substanzen.

Das Immunogen oder Antigen reagiert mit einem B-Zellrezeptor (BCR) auf der Zelloberfläche der B-Zellen und es wird ein Signal erzeugt, das die Aktivierung von Transkriptionsfaktoren lenkt, um die Synthese von Antikörpern zu stimulieren, Sie sind sehr spezifisch für das Immunogen, das die B-Zelle stimuliert hat. Darüber hinaus ist ein B-Zell-Klon in der Lage, Proteine zu produzieren, die an der humoralen Immunantwort gegen Bakterien, Viren, Pilze, Parasiten, zelluläre Antigene, Chemikalien und synthetische Substanzen beteiligt sind.

Funktion von immunoglobulin

Beschreiben Sie die Funktion von Immunglobulinen.
Veranschaulichen Sie die Störungen, die mit Immunglobulinmängeln verbunden sind.
Zusammenfassung der Darstellung von Patienten mit Immunglobulinmangel.
Erklären Sie, wie wichtig es ist, die Versorgungskoordination zwischen dem interprofessionellen Team zu verbessern, um die Versorgung von Immunglobulin-defizienten Patienten zu verbessern.

Immunglobulin Struktur

Die Immunglobulinstruktur besteht aus zwei leichten Ketten und zwei schweren Ketten in einer leicht-schwer-leicht-leichten Struktur. Die schweren Ketten unterscheiden sich je nach Klasse. Sie haben eine Fc-Region, die biologische Funktionen erfüllt (zum Beispiel die Fähigkeit, an Zellrezeptoren zu binden) und eine Fab-Region, die Antigen-Bindungsstellen enthält. Die Ketten werden in Regionen gefaltet, die als Domänen bezeichnet werden. Es gibt vier oder fünf Domänen in der schweren Kette, abhängig von ihrer Klasse, und zwei Domänen in der leichten Kette. Die hypervariablen Regionen (HRRs) enthalten die Antigenbindungsstellen.  Alle Antikörper erfüllen eine oder mehrere (bifunktionelle) Funktionen, einschließlich der Aktivierung des Komplementsystems, der Opsonisierung von Mikroben zur Erleichterung der Phagozytose, der Verhinderung der Anhaftung von Mikroben an Schleimhautoberflächen und der Neutralisierung von Toxinen und Viren.

Arten von Immunglobulinen

Der menschliche Körper produziert nur fünf Arten von Immunglobulinen:

• IgG
• IgM
• IgA
• IgD
• IgE

Diese Immunglobuline schützen den Körper vor verschiedenen Arten von Antigenen. Alle Antikörper unterscheiden sich in ihrer Aminosäuresequenz in der konstanten Region, ihrer Struktur (Monomer, Pentamer und Dimer), ihrer kurzen Dauer im Blut, ihrer Stelle und ihren immunologischen Eigenschaften.

Immunglobulin G (IgG)

Immunglobulin G (IgG) ist der häufigste und häufigste Antikörper im Körper.
Blutplasma besteht aus 75-80% IgG-Antikörpern.
Von allen Antikörpern hat IgG die längste Lebensdauer, ungefähr 23 Tage.
IgG ist der einzige Antikörper, der die Plazentaschranke überwinden und dem sich entwickelnden Fötus passive Immunität verleihen kann.
IgG-Antikörper erinnern an Krankheitserreger, die zuvor in den Körper eingedrungen sind und eine Infektion verursacht haben. IgG verleiht auch Säuglingen eine gewisse Immunität, wenn es über die Muttermilch aufgenommen wird.

Die Funktion von IgG besteht darin, die Phagozytose von Krankheitserregern zu erhöhen, bakterielle oder virale Toxine zu neutralisieren und das Komplementsystem zu aktivieren.

IgG hat vier Isotypen:

• IgG1
• IgG2
• IgG3
• IgG4

Immunglobulin M (IgM)

Immunoglobulin M (IgM) ist der erste Antikörper, der mit neuen Bakterien interagiert, die in den Körper eindringen und die primäre Immunantwort auslösen.

IgM wird auch als natürlicher Antikörper bezeichnet, da es die erste Verteidigungslinie im Immunsystem ist und einen kurzfristigen Schutz bietet.

IgM hat eine riesige pentamere Struktur, die allen anderen Antikörpern überlegen ist und aus 10 Antigenbindungsstellen besteht, was es effektiver als IgG bei der Abtötung von Bakterien oder Viren macht.

Der IgM-Antikörper hält in unserem Körper etwa fünf Tage und macht 5-10% der Antikörper im Blutplasma aus.

IgM verursacht auch Agglutination (Clustering) von Bakterien, wenn es an ihr Oberflächenepitop bindet. IgM ist als potentes Agglutinin bekannt und findet sich auch auf der Oberfläche von naiven B-Zellen und roten Blutkörperchen in seiner monomeren Form.

Immunglobulin A (IgA)

Immunglobulin A (IgA) ist der häufigste Antikörper nach IgG. IgA wird in Blut, Lymphe und anderen Körpersekreten wie Speichel, Tränen und Milch gefunden. Es kann auch in der Genitalschleimhaut, den Atemwegen und der Darmschleimhaut gefunden werden.

IgA-Antikörper schützen den Körper vor Bakterienwachstum und Kolonisierung. Es ist jedoch weniger stabil als IgG und wird in kleineren Mengen gefunden, was etwa 10-15% der gesamten Immunglobuline im Blut ausmacht.

IgA wird oft als sekretorischer Antikörper bezeichnet, da es eine sekretorische Komponente hat, die es vor enzymatischer Verdauung schützt. Menschen sezernieren täglich etwa 5-15 g sekretorisches IgA in Schleimhautsekreten, um die Pathogenese zu verhindern.

Immunglobulin D (IgD)

Immunglobulin D (IgD) macht weniger als 0,5% der Serumantiantikörper aus. IgD ist in kleineren Mengen in Lymphflüssigkeiten und Blut zu finden. Die Funktion von IgD ist noch unbekannt, aber es ist auf der Oberfläche von unreifen B-Zellen als Rezeptor vorhanden und ist Teil des angeborenen Immunsystems. Forscher glauben, dass IgD die Aktivierung und Differenzierung von B-Zellen in Plasmazellen reguliert.

Immunglobulin E (IgE)

Immunoglobulin E (IgE) macht weniger als 0,01% der Serumantiantikörper aus. Obwohl es in minimalen Mengen im Blut vorhanden ist und eine kürzere Lebensdauer hat, ist es immer noch ein potenter Antikörper.

IgE ist der wirksamste Antikörper gegen parasitäre Infektionen, einschließlich Helminthen.

Hohe IgE-Werte im Blut können manchmal zu einer Überempfindlichkeit gegenüber nicht schädlichen Substanzen wie Pollen oder Staubpartikeln führen. Vor kurzem haben Immunologen begonnen, neue Anti-IgE-Antikörper zur Behandlung von Allergien und Asthma zu formulieren.

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