Der menschliche Körper enthält viele faszinierende Proteinverbindungen, die als Enzyme bekannt sind. Sie erfüllen eine Vielzahl von Funktionen, die für das ordnungsgemäße Funktionieren des Organismus unerlässlich sind. Ohne sie wäre unser Körper nicht in der Lage, korrekt zu funktionieren. Eines dieser Enzyme ist die Katalase, die das Hauptthema des heutigen Artikels ist. Welche Funktionen erfüllt sie und welche Methoden werden zur Messung ihrer Aktivität verwendet?
Katalase – ein außergewöhnliches Enzym
Funktionen der Katalase
Das Enzym Katalase spielt eine dominierende Rolle bei der Kontrolle der Konzentration von H₂O₂ und anderen toxischen Sauerstoffderivaten, die in vielen Stoffwechselprozessen entstehen. Darüber hinaus schützt es das Hämoglobin, indem es mehr als die Hälfte des in menschlichen Erythrozyten gebildeten Wasserstoffperoxids entfernt, die hohen Sauerstoffkonzentrationen ausgesetzt sind. Dieses Enzym kommt hauptsächlich in der Leber vor.
Von der Katalase katalysierte Reaktion
Während der enzymatischen Reaktion zur Entfernung von Wasserstoffperoxid wird das Enzym zunächst zu einem hypervalenten Eisen-Zwischenprodukt oxidiert, das als Compound I (Cpd I) bekannt ist. Dieses wird anschließend durch ein zweites H₂O₂-Molekül wieder in seinen Ruhezustand reduziert.
Die erste Reaktion ist durch die Oxidation des Hämproteins durch ein einzelnes H₂O₂-Molekül gekennzeichnet, was zur Bildung von Cpd I führt.
Nach seiner Bildung reagiert Cpd I rasch mit einem zweiten H₂O₂-Molekül und produziert dabei H₂O und O₂ in einem Zwei-Elektronen-Redoxprozess. Diese Reaktion ist bei bestimmten Katalasen besonders effizient im Vergleich zu anderen Hämproteinen wie Myoglobin.
Typen von Katalasen
- Typische Katalasen – die größte Gruppe unter den Katalasen, die in aeroben Organismen vorkommt. Sie lassen sich in drei Klassen unterteilen: die erste Klasse umfasst Enzyme, die in Bakterien, Algen und Pflanzen vorkommen; die zweite Klasse umfasst Enzyme, die in Bakterien und Pilzen vorkommen; die dritte Klasse umfasst Enzyme, die in Archaebakterien, Pilzen, Protisten, Pflanzen und Tieren vorkommen.
- Katalase-Peroxidasen – kommen in Pilzen, Archaebakterien und Bakterien vor. Ihre Katalaseaktivität (Abbau von Wasserstoffperoxid) ist weniger effizient als bei typischen Katalasen, jedoch besitzen Katalase-Peroxidasen eine höhere Affinität zu ihrem Substrat H₂O₂.
- Mangan-Katalasen – kommen ausschließlich in Bakterien vor. Die Reaktion verläuft anders als bei anderen Katalasen, da hier Mangan anstelle von Eisen verwendet wird.
Methoden zur Messung der Katalaseaktivität
Die Messung der Aktivität des Enzyms Katalase dient als wertvoller Biomarker in der klinischen Diagnostik und liefert Informationen über das Ausmaß von oxidativem Stress, antioxidative Abwehrmechanismen sowie verschiedene pathologische Zustände. Zu den Methoden zur Messung der Katalaseaktivität gehören:
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Spektrophotometrische Tests – messen die Aktivität anhand der enzymatischen Zersetzung von Wasserstoffperoxid, die zu Änderungen der Absorption bei verschiedenen Wellenlängen führt.
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Amperometrische Tests – messen die Aktivität anhand der elektrochemischen Detektion von Sauerstoff, einem Produkt des Wasserstoffperoxidabbaus.
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Immunologische Tests – messen die Aktivität durch den Nachweis katalasespezifischer Antikörper oder Antigen-Antikörper-Reaktionen in Proben.